答案
一、选择题
1.E 2.D 3.C 4.B 5.D 6.C 7.E 8.B 9.D 10.C 11.B 12.C 13.B 14.C 15.C 16.D 17.E 18.D 19.B 20.D 21.C 22.E 23.A 24.D 25.C 26.D 27.A 28.D 29.A 30.E 31.B 32.A 33.E 34.D 35.C 36.D 37.A 38.E 39.E 40.C 41.D 42.E 43.AD 44.BE 45.AD 46.BE 47.CD 48.BD 49.BC 50.AD 51.AD 52.BC 53.BC 54.AD 55.ACD
56.ADE。牛磺酸也是氨基酸。
57.ACD 58.ABD
59.ACE。酰胺基、巯基在生理条件下不电离。
60.ABCE。合成蛋白质需要必需氨基酸，色氨酸用于合成部分烟酸，苯丙氨酸合成儿茶酚胺、甲状腺激素及酪氨酸。
61.BCDE。天冬氨酸羧基、苏氨酸羟基、谷氨酰胺酰胺基、赖氨酸氨基可以形成氢键。
62.ABCD。蛋白质与多肽可能有这些区别，但未必都有。
63.ABD。两螺旋之间存在肽键羰基氧与亚氨基氢形成的氢键，酸性氨基酸的集中不利于形成螺旋。
64.ADE。肌红蛋白、清蛋白均只含一条肽链，没有四级结构。
65.BCDE。蛋白质分子的亚基之间没有共价键，但存在各种非共价键。
66.BCD。只有破坏共价键才会改变蛋白质的一级结构。
二、名词解释
67. 用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸，与其他氨基酸的区别是它们都有遗传密码。
68. 生物体内除了20种标准氨基酸之外的其他氨基酸，它们多数是标准氨基酸的衍生物。
69. 氨基酸合成肽之后，氨基酸本身不完整了，我们称之为氨基酸残基，它是1个分子的一部分，而不是1个分子。
70. 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH值称为该氨基酸的等电点pI。pI是氨基酸的特征常数。
71. 氨基酸残基通过肽键连接成肽。
72. 多肽链中连接氨基酸残基的共价键称为肽键。
73. 肽链分子结构中由-N-Cα-C-交替构成的长链称为主链，也称骨架。
74. 肽链有2个末端，即N-末端和C-末端。肽链的两个末端不同，因此我们说它有方向性，通常把N-末端看成是头。
75. 氢键、疏水键、离子键、范德华力统称非共价键，是维持生物大分子构象的主要作用力。
76. 疏水键又称疏水性相互作用，是指疏水性分子或基团为减少与水的接触面积而彼此聚集的一种相对作用力。
77. 蛋白质的一级结构是蛋白质的基本结构，描述多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连接，特别是肽键与二硫键。一级结构告诉我们的最重要的信息就是蛋白质多肽链的氨基酸组成及其排列顺序。
78. 二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系，即肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性结构，其中一些非常稳定，而且在蛋白质中广泛存在。
79. 一条完整的蛋白质多肽链中彼此远离的一些氨基酸残基通过非共价键及少量共价键如二硫键结合，使多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成特定的空间结构，这就是它的三级结构。所以三级结构描述构成蛋白质多肽链的所有原子的空间排布。
80. 多亚基蛋白的亚基以非共价键按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构。
81. 有一些蛋白质由几条甚至几十条肽链构成，彼此没有共价键连接。每一条肽链都形成相对独立的三级结构，称为该蛋白质的一个亚基。
82. 配体是能与较大分子形成可逆的特异结合并改变其构象的一类小分子。
83. 蛋白质在生理条件下的天然构象赋予其生物学功能，改变条件会使蛋白质构象产生一定程度的改变，破坏(不只是改变)蛋白质构象而导致其理化性质的改变及活性的丧失。该过程称为蛋白质的变性。
84. 如果一种蛋白质溶液中全部蛋白质分子的净电荷为零，则该溶液的pH值为该蛋白质的等电点。
85. 对于特定蛋白质颗粒，其在重力场中的沉降速度与离心加速度(相对重力)之比为一常数，我们称之为沉降系数。
86. 利用透析袋把大分子与小分子分开的方法叫透析。
三、填空题
87. 15；2；3。
88. 甲硫氨酸；半胱氨酸。
89. 天冬氨酸；谷氨酸。
90. 精氨酸；组氨酸；赖氨酸。
91. 天冬氨酸；谷氨酸。
92. 丝氨酸；苏氨酸；酪氨酸。
93. 天冬酰胺；谷氨酰胺。
94. 苯丙氨酸；酪氨酸；色氨酸。
95. 组成；排列顺序。
96. α-螺旋；β-折叠；β-转折。
97. 非共价键；空间结构；理化。
98. 色；酪。
99. 天冬；谷。
100. 水化膜结构；带同种电荷。
101. 大；小。
102. 3；3。
四、问答题
103. 用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸，与其他氨基酸的区别是它们都有遗传密码。除了20种标准氨基酸之外，许多蛋白质还可能含有非标准氨基酸，它们是标准氨基酸合成到多肽链中之后衍生的。
104. 氨基酸是由C、H、O、N等主要元素组成的含氨基的有机酸。用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸。标准氨基酸都是α-氨基酸，它们有1个氨基和1个羧基结合在α-碳原子上，区别在于其R基团的结构、大小、电荷以及对氨基酸水溶性的影响。在标准氨基酸中，除了甘氨酸之外，其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或基团：羧基、氨基、R基团和1个氢原子。所以α-碳原子是手性碳原子，氨基酸是手性分子。
105. 碱性氨基酸因侧链可结合质子而呈碱性，包括精氨酸、组氨酸、赖氨酸。
106. 酸性氨基酸因侧链可给出质子而呈酸性，包括天冬氨酸、谷氨酸。
107. 芳香族氨基酸是指侧链含苯环结构的氨基酸，包括苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸。
108. 所有的氨基酸都含有氨基，可以结合质子而带正电荷；又含有羧基，可以给出质子而带负电荷。氨基酸的这种电离特性称为两性电离。氨基酸是兼性离子。这种离子既是酸又是碱，称为两性电解质。
109. 氨基酸的电离受溶液pH值影响。在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。等电点是氨基酸的特征常数。
110. 氨基酸缩合成肽。多肽化学结构为链状，所以也称肽链。肽链中存在2种链：一种是由-N-Cα-C-交替构成的长链，称为主链，也称骨架；一种是氨基酸残基的R基团，相对很短，称为侧链。主链有2个末端，氨基末端和羧基末端。肽链的两个末端不同，因此我们说它有方向性。
111. 广义的多肽包括蛋白质。即使狭义的多肽，实际上与蛋白质也没有严格界限。不过我们可以从以下几方面理解：①分子量低于10 000的是多肽(不包括寡肽)，10 000以上的为蛋白质。胰岛素例外，它是蛋白质；②1个多肽只有1条肽链，而许多蛋白质含不止1条肽链；③多肽的生物学作用可能与其空间结构无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的空间结构可能会改变其生物学活性；④许多蛋白质含辅基成分，而多肽一般不含辅基成分。
112. 不同蛋白质在生命活动中起不同作用，根本原因是它们具有不同的分子结构。蛋白质的分子结构包括共价键结构与空间结构。共价键结构介绍蛋白质分子所有共价键的连接关系；空间结构描述构成蛋白质的全部原子的空间排布，即蛋白质的构象。1种蛋白质在生理条件下只存在1种或几种构象，是它参与生命活动的构象。以这种构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
蛋白质的结构通常在四个层次上认识：一级结构是蛋白质的基本结构，描述多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连接，特别是肽键与二硫键。一级结构告诉我们的最重要的信息就是蛋白质多肽链的氨基酸组成及其排列顺序。二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系，即肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性结构，其中一些非常稳定，而且在蛋白质中广泛存在。三级结构描述构成蛋白质多肽链的所有原子的空间排布。四级结构研究多亚基蛋白的亚基之间特定的空间排布。
113. 研究蛋白质的一级结构具有4个方面的重要意义：①氨基酸序列是蛋白质生物学活性的分子基础；②一级结构是空间结构的基础，包含了形成特定空间结构所需的全部信息；③众多遗传疾病的物质基础是相关蛋白质的氨基酸序列产生变异；④研究氨基酸序列可以阐明生物进化史，氨基酸序列的相似性越大，物种之间的进化关系越近。
114. 二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系，即肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性结构，其中一些非常稳定，而且在蛋白质中广泛存在。常见二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转折，另外把那些没有规律性的局部构象称为无规则卷曲。
115. α-螺旋是一个棒状结构。在该构象中，肽链主链沿一维方向形成右手螺旋，螺旋直径为0.5nm，R侧链向外伸出，以每一螺旋为重复结构单位，含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm。每一个肽键的羰基氧都与从该羰基所属氨基酸残基开始向羧基端数第5个氨基酸残基的氨基氢形成氢键，氢键与螺旋轴接近平行。
116. 一条完整的蛋白质多肽链中彼此远离的一些氨基酸残基通过非共价键及少量共价键如二硫键结合，使多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成特定的空间结构，这就是它的三级结构。所以三级结构描述构成蛋白质多肽链的所有原子的空间排布。三级结构涉及相隔较远的氨基酸残基的相互作用。这些氨基酸残基在一级结构中彼此远离，甚至属于不同的二级结构。但因为多肽链的进一步折叠而相互靠近并结合，形成稳定的空间结构。多肽链折叠的部位、方向、角度，是由该点附近的氨基酸残基的数目、位置决定的。
蛋白质的三级结构具有以下特点：疏水基团在分子内部，不与水接触；亲水基团在分子表面，形成紧密结构；三级结构由众多氢键、疏水键、部分离子键及少量共价键维持。
117. 有些蛋白质由单一肽链构成。但也有一些蛋白质由几条甚至几十条肽链构成，彼此没有共价键连接。每一条肽链都形成相对独立的三级结构，称为该蛋白质的一个亚基。该蛋白质称为多亚基蛋白，也叫多聚体蛋白。亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构。
如果一个蛋白质分子的肽链之间存在共价键连接，则每一条链都没有独立的三级结构，不能称为亚基，该蛋白质也不具有四级结构。以胰岛素为例，它虽然含2条肽链，但2条链之间存在2个二硫键，所以胰岛素没有四级结构。
118. 蛋白质天然构象是几种稳定因素共同作用的结果，这些因素包括二硫键和氢键、疏水键、离子键、范德华力。依靠这些作用力，蛋白质的疏水氨基酸残基主要聚集于分子结构内部，远离水，绝大多数极性氨基酸残基位于分子结构表面；少量存在于内部的极性或带电荷氨基酸残基，也都形成氢键或离子键；蛋白质分子内部尽可能多地形成氢键。
119. 存在于化学物质中的除共价键以外的所有化学键统称非共价键。生物分子包含的非共价键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力。
120. ⑴酶的催化作用；⑵运载和储存；⑶协调动作；⑷机械支持；⑸免疫保护；⑹激素-受体系统；⑺产生和传递神经冲动；⑻控制生长和分化。
121. 单纯蛋白质本身不吸收可见光，是无色的，不过蛋白质因为以下两点而吸收紫外线：一是因为存在肽键结构而对220nm波长以下的紫外线有强吸收；二是因为含色氨酸、酪氨酸，而对≈280nm波长的紫外线有强吸收。在一定条件下，蛋白质对280nm波长紫外线的吸收与其浓度成正比，在蛋白质分离分析中常以此作为检测手段。
122. 蛋白质在生理条件下的天然构象赋予其生物学功能，改变条件会使蛋白质构象产生一定程度的改变。破坏(不只是改变)蛋白质构象而导致其理化性质的改变及活性的丧失，该过程称为蛋白质的变性。变性不等于构象完全破坏或肽链完全展开，更多的情况下是变性蛋白形成了其他的构象，但该构象没有任何生物学意义。
某些蛋白质的变性是可逆的，如果消除造成蛋白质变性的因素，使其重新处于维持天然构象时的生理条件下，则变性蛋白会自发恢复天然构象，其生物学活性也完全恢复。该过程称为蛋白质的复性。
123. 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。
124. 多肽链是由氨基酸残基构成的，肽链的两端分别有1个游离的α-氨基和α-羧基，它们可以电离。此外侧链存在可电离基团，所以蛋白质是兼性离子。如果一种蛋白质溶液中全部蛋白质分子的净电荷为零，则该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。科研工作中常利用这一特性分离和研究氨基酸、肽和蛋白质，比如各种电泳和层析技术。生物体内各种蛋白质的等电点各不相同，但多数低于体液pH值，所以蛋白质在体液中带负电荷。
125. 加热可以破坏非共价键(特别是氢键)，使绝大多数蛋白质变性。强酸强碱、与水互溶的有机溶剂(乙醇、丙酮)、尿素、盐酸胍、去污剂(如十二烷基硫酸钠)，都能使蛋白质变性。它们只是破坏其非共价键，并不影响其共价键结构。
